CPO

CPO

1961年,Hager等首次将氯过氧化物酶从真菌Caldariomyces fumago中分离出来。它是一种应用非常广泛的氯过氧化物酶，简称CPO。

基本介绍

CPO作为一种单体存在于pH值为中性的溶液中，分子量约为42kDa，最适反应条件为pH 2.75-3.0。CPO是一种血红素糖蛋白质，大约含有25%—30%的糖类化合物，以氨基葡萄糖和阿拉伯糖为主。在氨基酸组成成分上以天门冬氨酸、谷氨酸、丝氨酸和L-脯氨酸残基为主，约占氨基酸总量的45%,还有25%—35%为非蛋白质。CPO的辅基是高铁(IX)原卟啉，与过氧化物酶超级家族中的其它成员相似。然而，大量研究表明,CPO在结构和催化活性上与普通的血红素过氧化物酶有较大的差别。CPO中铁卟啉环上的第五轴向配体是半胱氨酸的硫原子，而不是在大多数血红素过氧化物酶中发现的组氨酸的生物合成的氮。而且CPO是以谷氨酸而不是组氨酸来作远端酸碱催化成分。这两个特点是明显有别于其它过氧化物酶的地方。CPO独特的活性位点结构在已知的血红素过氧化物酶中是应用范围最广的多酚氧化酶。它既有血红素过氧化物酶的活性，还有过氧化氢酶和细胞色素P-450的活性。

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